Les anticorps : définition, composition et rôles.

Les anticorps : définition, composition et rôles.

Notre système immunitaire a dans son artillerie plusieurs armes de défense et des mécanismes pour détecter et neutraliser tout corps étranger, parmi ces armes on retrouve les anticorps ou communément appelés « immunoglobulines ».

Un anticorps, c'est quoi ?

Les anticorps, aussi appelés immunoglobulines (Ig), sont des protéines de l’organisme utilisés par le système immunitaire adaptif, qui sont produits par les lymphocytes B et des cellules qui en dérivent appelées plasmocytes.

On distingue plusieurs types d’anticorps selon leur composition : IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. Les anticorps sont présents dans le plasma, et pénètrent également dans les tissus mais très peu à l’intérieur des cellules. Les anticorps jouent un rôle essentiel dans la protection de l’organisme contre les infections par les agents pathogènes et autres parasites, c’est pourquoi leur production augmente en cas d’état infectieux. Les anticorps peuvent parfois aussi avoir un rôle pathologique dans les maladies auto-immunes et dans l’allergie (dans ce cas il s’agit IgE).

La structure d'un anticorps (immunoglobuline).

Les anticorps sont des glycoprotéines de la superfamille des immunoglobulines formées de 4 chaînes polypeptidiques (150 000 uma ou dalton) : deux chaînes lourdes (H pour heavy de 50 000 uma chacune, en violet sur la figure), et deux chaînes légères (L pour light de 25 000 uma chacune, en vert) qui sont reliées entre elles par un nombre variable de ponts disulfures (en rouge) assurant une flexibilité de la molécule. Ces chaînes forment une structure en Y (chaque chaîne légère constitue pour moitié un bras du Y) et sont constituées de domaines immunoglobulines de 110 acides aminés environ. Chaque chaîne légère est constituée d’un domaine constant et d’un domaine variable ; les chaînes lourdes sont composées d’un fragment variable et de trois ou quatre fragments constants selon l’isotype. Pour un anticorps donné, les deux chaînes lourdes sont identiques, de même que les deux chaînes légères.

anticorps source : yohan / creativecommon.org

Isotypie, Allotypie, Idiotypie.

Isotypie:

Les anticorps  sont subdivisés en classes ou « isotypes », selon la structure des domaines constants des chaînes lourdes.

l’isotype sert à créer des classes et des sous-classes.  tableau ci-dessous :

Propriétés des differents isotypes d'immunoglobulines / NB: la valence d'un anticorps est le nombre d'antigènes indentiques que peut fixer une molécule d'anticorps.

Allotypie.

C’est en 1956 que Grubb et Laurell ont découvert le système Gm, système de groupe des immunoglobulines IgG, par une technique d’inhibition d’anti-globuline. Les divers allotypes des chaînes lourdes constituent ce système. Il permet également de différencier les molécules des quatre sous-classes, IgG1, IgG2, IgG3, IgG4.

Idiotypie.

L’idiotype est un paratope propre à une molécule issue d’un seul clone. Cet épitope fait partie ou est très proche du site de reconnaissance de l’antigène, et est donc situé sur la partie variable, FAB (fragment antigen binding), de l’immunoglobuline. Autrement dit, le paratope ou sa région voisine d’une immunoglobuline peut être reconnu comme un épitope par certains lymphocytes. D’où la notion de réseau idiotypique.

Le rôle des anticorps.

Le rôle des anticorps est de neutraliser l’agent pathogène intrus, et cela se fait en trois étapes principales :

  • La liaison avec l’antigène
  • L’activation du système du complément
  • Recrutement des cellules immunocompétentes

Liaison à l'antigène :

Anticorps-toxine
Yohan . CC BY-SA 3.0, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=20532546

Les anticorps ont la capacité de reconnaître et de se fixer de manière spécifique sur un antigène. Cette spécificité est conférée par la présence de récepteurs uniques aux extrémités des anticorps et aussi sur la membrane externe du virus ou bactérie. La reconnaissance entre antigène et anticorps est par exemple mise à profit dans la lutte contre les toxines bactériennes. 

Ces toxines agissent en se fixant sur des récepteurs présents à la surface des cellules de l’organisme, ce qui provoque des dérèglements importants de l’activité cellulaire. En se fixant sur ces toxines, les anticorps anti-toxine les neutralisent et empêchent les liaisons avec les récepteurs cellulaires et la multiplication de l’agent pathogène.

Activation du système du complément :

Les anticorps protègent également l’organisme en activant le système du complément. Il s’agit d’un ensemble de protéines du plasma dont l’activation  permet de neutraliser des bactéries par perforation et de permettre la phagocytose, l’élimination des complexes immuns et la libération de molécules chimiotactiques. 

Recrutement des cellules immunocompétentes :

Après avoir reconnu un antigène grâce à ses récepteurs, un anticorps peut se lier à des cellules du système immunitaire par sa partie constante. Ces interactions sont d’une grande importance dans le déroulement de la réponse immunitaire. de ce fait, les anticorps fixés sur l’agent pathogène peuvent se lier aux macrophages et déclencher une phagocytose. Les lymphocytes NK (Natural Killer) peuvent exercer leur cytotoxicité sur l’agent pathogène emprisonné par l’anticorps.

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