La structure secondaire décrit l’arrangement des résidus d’acides aminés observable à l’échelle atomique. Stabilisés par des liaisons hydrogène, ces arrangements locaux sont par exemple les hélices α, les feuillets β, les tonneaux β, ou les coudes. Il en existe plusieurs variétés, et il est courant qu’une protéine possède globalement plusieurs types de structures secondaires.
La structure tertiaire correspond à la forme générale de la protéine observable à l’échelle de la molécule tout entière. Elle décrit les interactions entre les différents éléments de la structure secondaire. Elle est stabilisée par tout un ensemble d’interactions conduisant le plus souvent à la formation d’un cœur hydrophobe, avec éventuellement des liaisons salines, des liaisons hydrogène, des ponts disulfure, voire des modifications post-traductionnelles. On désigne souvent par structure tertiaire le repliement d’une protéine.
La structure quaternaire décrit le complexe résultant de l’assemblage de plusieurs molécules de protéines (plusieurs chaînes polypeptidiques), appelées dans ce cas sous-unités protéiques, pour former un complexe protéique unique. Toutes les protéines ne sont pas nécessairement constituées de plusieurs sous-unités et ne possèdent par conséquent pas toujours de structure quaternaire.
Les protéines ont plusieurs rôles dans notre organisme, ils sont comme suit :
un rôle structural (comme la tubuline qui participe à l’architecture de la cellule, la kératine qui constitue les cheveux) ;
un rôle enzymatique (comme l’ADN polymérase qui recopie l’ADN) ;
un rôle hormonal (comme l’insuline qui régule la glycémie) ;
un rôle moteur (comme la myosine qui transporte des molécules dans la cellule).
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